Van hydratatielagen tot nanoarchitecturen: de cruciale rol van water in peptideorganisatie op 2D -nanomaterialen

Onderzoekers van het Nano Life Science Institute (WPI-Nanolsi), Kanazawa University, rapport in Kleinover hoe korte peptiden lineair zelf assembleren op atomisch dikke vaste oppervlakken, zoals grafiet en MOS₂.

Het onderzoek gaat voor een langdurige uitdaging in de materialenwetenschap: inzicht in de complexe, sequentie-specifieke interacties tussen peptiden en vaste substraten, en de cruciale rol van lokale hydratatiestructuren bij het begeleiden van nanoarchitectuurvorming. Dit werk biedt nieuwe strategieën voor het integreren van biomoleculen met geavanceerde materialen in toekomstige bio -elektronica en sensorapparaten.

Biotechnologische toepassingen maken meestal gebruik van de eigenschappen en functionaliteiten van biologische moleculen. Voor praktische biotechnologieapparaten is het essentieel om biomoleculen op niet-biologische substraten samen te stellen. Gelukkig kunnen specifiek ontworpen biomoleculen structurele ordening bereiken en krachtige bionano-hybride toepassingen mogelijk maken door spontane zelforganisatie op dergelijke substraten.

Toch worden de mechanismen achter zelfassemblage op substraat niet goed begrepen. Biomoleculaire zelfassemblage wordt inderdaad niet alleen bepaald door de structurele kenmerken van de moleculen en het substraat, maar ook door het oplosmiddel waarin het proces plaatsvindt.

Recently, a team of researchers led by Ayhan Yurtsever, Takeshi Fukuma, and Linhao Sun from Kanazawa University, in collaboration with Yuhei Hayamizu at the Institute of Science Tokyo and Mehmet Sarikaya from DMXi Dentomimetix, Inc., Washington, US, performed a detailed investigation of the assembly process of peptides on inorganic substrates. Door gebruik te maken van de visualisatietechnieken en computersimulaties van de staat en computersimulaties onder leiding van Fabio Priante en Adam S. Foster van Aalto University, Finland, gaf het team nieuwe inzichten in de betrokken mechanismen, met name de cruciale rol van water als het oplosmiddel.

De onderzoekers ontwierpen korte en eenvoudige dipeptiden, voornamelijk bestaande uit afwisselende aminozuren met aromatische zijgroepen, tyrosine (Y) en histidine (H). Het eerste is hydrofoob residu, dat zorgt voor waterafhankelijke omgeving, terwijl de laatste hydrofiel is, waardoor een water-attractieve achtergrond ontstaat. Door het aantal herhalende YH -eenheden (3, 4 en 5) te variëren, onderzocht het team systematisch hoe deze peptiden lineair vormen, kristallijne structuren uitgelijnd met het onderliggende atomaire rooster op 2D -kristallografische interfaces zoals grafiet en MOS₂.

Met behulp van frequentie gemoduleerde atomaire krachtmicroscopie (FM-AFM), een techniek voor het visualiseren van oppervlakken, visualiseerde het team de assemblage van Tyr-His (YH) dipeptiden met tandemherhalingen op gesplitst grafiet en MOS₂. Hun bevindingen toonden aan dat peptiden volledig uitgebreide, lineaire conformaties aannemen die zijn afgestemd op de specifieke kristallografische oriëntaties van het onderliggende substraat.

Opmerkelijk is dat de gemeten lengtes van deze assemblages, inclusief hun hydratatielagen, overeenkwamen met de ongevouwen toestanden van de peptiden. Deze bevindingen benadrukken het kritische samenspel tussen aromatische interacties en solvatie-effecten bij het begeleiden van peptide zelfassemblage.

Yurtsever en collega’s benadrukken dat watermoleculen niet alleen intermoleculaire waterstofbinding vergemakkelijken, maar ook de conformationele flexibiliteit bieden die nodig is voor peptiden om zich tijdens de assemblage aan te passen, waardoor subtiele structurele aanpassingen mogelijk zijn die het totale montageproces ondersteunen. Computersimulaties onthulden verder dat hydrofobe interacties tussen de peptidemoleculen en het substraat, samen met specifieke intermoleculaire interacties, de waargenomen dipeptide -opstellingen stabiliseren.

De wetenschappers voerden vervolgens geavanceerde 3D-AFM-metingen uit om de 3D-structuur van het water rond de peptide-assemblages te onderzoeken. Ze ontdekten dat interacties tussen peptide-water leiden tot de vorming van heterogene hydratatieschalen, die de peptide-assemblages inkapselen en specifieke bindingszakken creëren.

Deze kenmerken zijn cruciaal voor selectieve moleculaire herkenning en kunnen interacties bemiddelen met andere biomoleculen. Moleculaire dynamieksimulaties bevestigden deze bevindingen en bieden gedetailleerde microscopische inzichten in het waterstofbond-netwerk dat de structuur en stabiliteit van de hydratatielaag vormt.

De studie van Yurtsever en collega’s biedt inzichten die nieuwe wegen openen voor het rationele ontwerp en de functionele controle van op peptide gebaseerde hybride materialen, en biedt een robuust platform voor biofunctionalisatie in biomedische en bionanotechnologietoepassingen, inclusief biosensoren en bio-elektronica. De goed geordende peptide-roosters zouden kunnen dienen als sjablonen voor het organiseren van anorganische nanodeeltjes met sub-nanometer precisie, waardoor het verkennen van kwantummechanische effecten mogelijk is.

Bovendien kan de ruimtelijke rangschikking van peptide-zijketens het creëren van katalytisch actieve plaatsen vergemakkelijken die natuurlijke enzymen nabootsen, evenals de immobilisatie van biomoleculen voor moleculaire herkenningstudies en krachtige katalytische interfaces in elektrochemische toepassingen nabootst.

De teams zijn momenteel gericht op het verder ontrafelen van de lokale hydratatiestructuren rond vaste bindende peptiden, wat een dieper inzicht biedt in hoe hydrofobe en hydrofiele sequenties de waterorganisatie op interfaces beïnvloeden en het begrip van de moleculaire mechanismen die ten grondslag liggen aan peptide-assemblage op vaste oppervlakken beïnvloeden.